El trabajo se realizó con una partícula artificial similar a un virus compuesta por 60 unidades de proteína. Los investigadores combinaron fotometría de masas, una técnica desarrollada en Oxford capaz de medir la masa de moléculas individuales mediante la luz que dispersan, con un nuevo sistema que mantiene cada partícula confinada mientras se observa. De este modo pudieron “pesarla” repetidamente conforme se iban incorporando nuevas proteínas y reconstruir el proceso de crecimiento paso a paso, algo que hasta ahora se conocía sobre todo a partir de imágenes estáticas y modelos teóricos.

Los virus protegen su material genético dentro de unas cubiertas de proteínas llamadas cápsides. Estas estructuras pueden estar formadas por decenas o incluso miles de componentes que, sorprendentemente, son capaces de organizarse por sí solos hasta adquirir la forma correcta.

La nueva investigación muestra que ese proceso funciona mediante una especie de ensayo y error molecular. Las proteínas comienzan formando uniones débiles y reversibles. Cuando una configuración no funciona, se separan y vuelven a intentarlo. Pero cuando alcanzan determinadas estructuras cerradas, las múltiples conexiones las vuelven mucho más estables y el proceso puede continuar desde ahí.

Uno de los momentos clave llega cuando cinco grandes bloques de proteínas forman un anillo pentagonal cerrado. Esa configuración constituye uno de los primeros estados especialmente estables y, una vez alcanzada, cada nuevo paso necesita menos componentes para llegar al siguiente punto estable, acelerando el ensamblaje.

“Un virus tiene que resolver un extraordinario problema de construcción”, explica Roi Asor, coautor principal del estudio. “Ahora podemos observar qué ocurre molécula a molécula y ver las reglas físicas que lo hacen posible”.

El ensamblaje de virus puede verse ahora paso a paso gracias a una nueva técnica

Hasta ahora, muchos de estos pasos intermedios resultaban difíciles de estudiar porque aparecen durante muy poco tiempo y en cantidades reducidas. La nueva técnica permite seguir una misma partícula continuamente, en lugar de comparar únicamente lo que existe antes y después del proceso.

Ese nivel de detalle podría resultar útil para identificar los puntos vulnerables del ensamblaje viral. Si los investigadores conocen qué interacciones son imprescindibles para completar una cápside, podrían intentar diseñar moléculas capaces de interrumpir el proceso y evitar que determinados virus terminen de formarse.

También existen aplicaciones en sentido contrario. Entender cómo se autoorganizan estas estructuras puede ayudar a fabricar de manera más controlada partículas similares a virus utilizadas en vacunas, sistemas de administración de fármacos y otros materiales biomédicos.

El avance es todavía fundamentalmente científico y no supone la aparición inmediata de nuevos medicamentos. Su importancia está en hacer visible un proceso que durante décadas había resultado casi imposible observar directamente: cómo decenas de piezas microscópicas prueban, corrigen y finalmente encuentran por sí mismas la manera de construir una estructura viral completa.