Un estudio del CSIC y la Universidad de Notre Dame identifica el “remache molecular” que refuerza la envoltura de Pseudomonas aeruginosa, un hallazgo que podría abrir nuevas estrategias frente a bacterias multirresistentes.
Un equipo del Instituto de Química Física Blas Cabrera del CSIC y de la Universidad de Notre Dame, en Estados Unidos, ha identificado un mecanismo clave que ayuda a Pseudomonas aeruginosa a resistir la acción de los antibióticos. Esta bacteria, frecuente en infecciones hospitalarias, pertenece al grupo de las llamadas Gram negativas, caracterizadas por tener una membrana externa que funciona como una barrera de protección adicional. El estudio describe con detalle cómo una proteína actúa como una especie de “remache molecular” que une esa membrana externa a la pared celular, reforzando su impermeabilidad frente a numerosos fármacos.
Talón bacteriano
La investigación se centra en Pseudomonas aeruginosa, una bacteria oportunista presente en el suelo, el agua y ambientes húmedos, pero también responsable de infecciones hospitalarias que pueden ir desde otitis hasta neumonías o infecciones pulmonares graves. La Organización Mundial de la Salud la incluye entre las bacterias resistentes a los antibióticos más peligrosas para la salud humana.
La idea no sería necesariamente matar directamente a la bacteria, sino debilitar su envoltura para hacerla más permeable y más sensible.
El hallazgo clave está en la enzima PA2854, que permite unir la pared celular bacteriana con la lipoproteína OprI, situada en la membrana externa. Esa unión funciona como un refuerzo estructural que ayuda a la bacteria a mantener una envoltura especialmente robusta, dificultando que los antibióticos puedan penetrar y actuar con eficacia.
Hasta ahora se sabía que la membrana externa de estas bacterias estaba conectada a su pared celular, pero no se conocía con tanto detalle cómo se producía exactamente ese anclaje. El nuevo trabajo ha permitido describir el proceso paso a paso y reproducirlo in vitro, lo que ha servido para identificar un punto crítico de vulnerabilidad en la envoltura bacteriana.
Para visualizar este mecanismo, el grupo ha utilizado cristalografía de rayos X en instalaciones como el sincrotrón ALBA de Barcelona y el Laboratorio Europeo de Radiación Sincrotrón, en Grenoble. Esta técnica permite obtener imágenes tridimensionales de proteínas con gran precisión y observar cómo encajan las piezas de este “remache” molecular.

Un avance español apunta a nuevas estrategias contra bacterias resistentes
Nuevas estrategias
Al conocer este punto débil, los investigadores abren la puerta al diseño de nuevas estrategias antimicrobianas. La idea no sería necesariamente matar directamente a la bacteria, sino debilitar su envoltura para hacerla más permeable y más sensible a los antibióticos ya existentes.
Según Juan Hermoso, investigador del CSIC y colíder del estudio, interferir en este enlace podría aumentar la sensibilidad de la bacteria a distintos fármacos. Esto resulta especialmente relevante en un momento en el que la resistencia a los antibióticos se considera una de las grandes amenazas para la salud global y dificulta cada vez más el tratamiento de infecciones comunes y hospitalarias.
Además, el mecanismo descrito se conserva en otros patógenos Gram negativos, por lo que el avance podría tener implicaciones más amplias frente a las llamadas superbacterias. Aunque todavía se trata de investigación básica y no de un tratamiento disponible, identificar cómo reforzar o desarmar la protección bacteriana es un paso fundamental para desarrollar terapias futuras más eficaces.
Este descubrimiento demuestra que la ciencia sigue encontrando nuevas formas de enfrentarse a uno de los retos sanitarios más urgentes del siglo XXI. Entender mejor las defensas de las bacterias resistentes puede ayudar a recuperar la eficacia de los antibióticos y a proteger mejor a los pacientes más vulnerables en hospitales y centros sanitarios.









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